結(jié)論

在這項工作中，我們研究了由HFBII疏水蛋白、天然低分子量奎拉葉皂甙乳化劑制成的泡沫的穩(wěn)定性，并將其與由已知表面活性蛋白（如b-乳球蛋白和b-酪蛋白）制成的泡沫進(jìn)行了比較。 所有泡沫的空氣體積分?jǐn)?shù)約為50%，低于緊密包裝，泡沫氣泡懸浮在生物聚合物溶液中，具有微弱的屈服應(yīng)力，足以在實驗期間抑制直徑小于200微米的氣泡的乳狀化。 這一實驗設(shè)計使我們能夠清楚地將氣泡聚結(jié)和乳脂化的影響與由于氣體擴(kuò)散導(dǎo)致的氣泡歧化分開。 我們的結(jié)果表明，不同體系的歧化速率存在顯著差異，這反過來可能歸因于吸附層表面流變特性的差異。 為了研究它們，我們使用了大變形實驗，正如我們在這里推測的那樣，與文獻(xiàn)中通常報道的小變形平衡測量相比，大變形實驗更接近歧化過程中的真實條件。 然而，在這種情況下，表面流變參數(shù)應(yīng)僅用于類似條件下系統(tǒng)之間的差異比較，并且應(yīng)小心處理它們與各自平衡性質(zhì)的關(guān)系。 所有泡沫的空氣體積分?jǐn)?shù)約為50%，低于緊密包裝，泡沫氣泡懸浮在生物聚合物溶液中，具有微弱的屈服應(yīng)力，足以在實驗期間抑制直徑小于200微米的氣泡的乳狀化。這一實驗設(shè)計使我們能夠清楚地將氣泡聚結(jié)和乳脂化的影響與由于氣體擴(kuò)散導(dǎo)致的氣泡歧化分開。我們的結(jié)果表明，不同體系的歧化速率存在顯著差異，這反過來可能歸因于吸附層表面流變特性的差異。為了研究它們，我們使用了大變形實驗，正如我們在這里推測的那樣，與文獻(xiàn)中通常報道的小變形平衡測量相比，大變形實驗更接近歧化過程中的真實條件。然而，在這種情況下，表面流變參數(shù)應(yīng)僅用于類似條件下系統(tǒng)之間的差異比較，并且應(yīng)小心處理它們與各自平衡性質(zhì)的關(guān)系。

然后，我們將這里研究的不同吸附層的表面性質(zhì)與在非常稀釋狀態(tài)下具有類似表面膨脹行為的等效2D聚合物網(wǎng)絡(luò)相關(guān)聯(lián)。 這種與等效2D聚合物的比較使我們能夠根據(jù)其“內(nèi)部”硬度來比較層的性質(zhì)。 這種比較表明，HFBII分子在界面層表現(xiàn)為比其他分子更硬的實體。

這種硬粒子行為進(jìn)一步反映在高壓縮下的行為中，HFBII在高壓縮下形成微觀褶皺，并導(dǎo)致橢偏儀信號突然增加和噪聲，這很可能與褶皺的形成有關(guān)。 這種行為不同于其他蛋白質(zhì)，它們可能被分子壓縮，甚至從表面分離，而不會產(chǎn)生微觀褶皺。 因此，HFBII的最大模量大大超過了所研究的其他表面活性劑，并且觀察到有效的膨脹硬化而不是膨脹軟化。 此外，HFBII層在膨脹變形和剪切變形下的粘性耗散較小。

當(dāng)將蛋白質(zhì)層剛度轉(zhuǎn)化為氣泡收縮的驅(qū)動力時，通過2Emax/gmax>5和有限的粘性耗散量預(yù)測，HFBII可以有效阻止歧化，這與正在研究的所有其他材料不同。 這一預(yù)測得到了氣泡緊密堆積下方空氣分?jǐn)?shù)下模型泡沫的氣泡尺寸演變的證實。 HFBII能夠在至少比參考材料大三個數(shù)量級的時間尺度上保持恒定的氣泡尺寸。

致謝

作者要感謝英國科爾沃思聯(lián)合利華研發(fā)部的安德魯·考克斯博士和荷蘭弗拉丁根聯(lián)合利華研發(fā)部的魯本·阿諾多夫博士，感謝他們進(jìn)行了許多富有啟發(fā)性的討論和發(fā)表了許多評論。

工具書類

1 M. B. J. Meinders and T. van Vliet, Adv. Colloid Interface Sci., 2004, 108–109, 119–126.

2 W. Kloek, T. van Vliet and M. Meinders, J. Colloid Interface Sci., 2001, 237, 158–166.

3 J. J. Kokelaar and A. Prins, J. Cereal Sci., 1995, 22, 53–61.

4 H. D. Goff, Int. Dairy J., 1997, 7, 363–373.

5 J. W. Gibbs, Collected Works: Volume I Thermodynamics, Yale University Press, New Haven, 1957.

6 M. J. Ridout, A. R. Mackie and P. J. Wilde, J. Agric. Food Chem., 2004, 52, 3930–3937.

7 P. J. Wilde, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 2000, 5, 176–181.

8 E. Dickinson, Colloids Surf., B, 1999, 15, 161–176.

9 E. Dickinson, R. Ettelaie, B. S. Murray and Z. Du, J. Colloid Interface Sci., 2002, 252, 202–213.

10 A. H. Martin, K. Grolle, M. A. Bos, M. A. Cohen Stuart and T. van Vliet, J. Colloid Interface Sci., 2002, 254, 175–183.

11 A. Prins and H. K. van Kalsbeek, Curr. Opin. Colloid Interface Sci., 1998, 3, 639–642.

12 R. Xu, E. Dickinson and B. S. Murray, Langmuir, 2007, 23, 5005– 5013.

13 R. Ettelaie, E. Dickinson, Z. Du and B. S. Murray, J. Colloid Interface Sci., 2003, 263, 47–58.

14 A. Cooper, M. W. Kennedy, R. I. Fleming, E. H. Wilson, H. Videler, D. L. Wokosin, T. J. Su, R. J. Green and J. R. Lu, Biophys. J., 2005, 88, 2114–2125.

15 H. A. B. W€osten, Annu. Rev. Microbiol., 2001, 55, 625–646.

16 Z. I. Lalchev, R. K. Todorov, Y. T. Christova, P. J. Wilde, A. R. Mackie and D. C. Clark, Biophys. J., 1996, 71, 2591–2601.

17 J. Y. Park, M. A. Plahar, Y. C. Hung, K. H. McWatters and J. B. Eun, J. Sci. Food Agric., 2005, 85, 1845–1851.

18 A. L. Campbell, B. L. Holt, S. D. Stoyanov and V. N. Paunov, J. Mater. Chem., 2008, 18, 4074–4078.

19 W. Z. Zhou, J. Cao, W. C. Liu and S. D. Stoyanov, Angew. Chem., Int. Ed., 2009, 48, 378–381.

20 U. T. Gonzenbach, A. R. Studart, E. Tervoort and L. J. Gauckler, Langmuir, 2006, 22, 10983–10988.

21 H. A. B. W€osten and M. L. de Vocht, Biochim. Biophys. Acta, 2000, 1469, 79–86.

22 M. L. de Vocht, K. Scholtmeijer, E. W. van der Vegte, O. M. de Vries, N. Sonveaux, H. A. W€osten, J. M. Ruysschaert, G. Hadziioannou, J. G. Wessels and G. T. Robillard, Biophys. J., 1998, 74, 2059–2068.

23 J. Hakanpaa, J. Hakanpaa, A. Paananen, S. Askolin, T. NakariSetala, T. Parkkinen, M. Penttila, M. Linder and J. Rouvinen, J. Biol. Chem., 2004, 279, 534–539.

24 R. Zangi, M. L. de Vocht, G. T. Robillard and A. E. Mark, Biophys. J., 2002, 83, 112–124.

25 A. R. Cox, F. Cagnol, A. B. Russell and M. J. Izzard, Langmuir, 2007, 23, 7995–8002.

26 A. R. Cox, D. L. Aldred and A. B. Russell, Food Hydrocolloids, 2009, 23, 366–376.

27 S. Mitra and S. R. Dungan, J. Agric. Food Chem., 1997, 45, 1587– 1595.

28 M. J. Bailey, S. Askolin, N. Horhammer, M. Tenkanen, M. Linder, M. Penttila and T. Nakari-Setala, Appl. Microbiol. Biotechnol., 2002, 58, 721–727.

29 M. Linder, K. Selber, T. Nakari-Setala, M. Q. Qiao, M. R. Kula and M. Penttila, Biomacromolecules, 2001, 2, 511–517.

30 R. S. Farr and R. D. Groot, J. Chem. Phys., 2009, 131, 244104.

31 D. L. Aldred, A. R. Cox and S. D. Stoyanov, Patent No. WO2007039064A1, 2007.

32 M. Harke, R. Teppner, O. Schulz, H. Orendi and H. Motschmann, Rev. Sci. Instrum., 1997, 68, 3130–3134.

33 R. M. Azzam and N. M. Bashara, Ellipsometry and Polarized Light, Elsevier, Amsterdam, 1999.

34 J. De Feijter, J. Benjamins and F. A. Veer, Biopolymers, 1978, 17, 1759–1772.

35 T. D. Gurkov, S. C. Russev, K. D. Danov, I. B. Ivanov and B. Campbell, Langmuir, 2003, 19, 7362–7369.

36 P. Erni, P. Fischer and E. J. Windhab, Rev. Sci. Instrum., 2003, 74, 4916–4924.

37 A. Paananen, E. Vuorimaa, M. Torkkeli, M. Penttila, M. Kauranen, O. Ikkkala, H. Lemmetyinen, R. Serimaa and M. B. Linder, Biochemistry, 2003, 42, 5253–5258.

38 P. Walstra, Physical Chemistry of Foods, Marcel Dekker, New York, 2006.

39 K. D. Danov, P. A. Kralchevsky and S. D. Stoyanov, Langmuir, 2009, 26, 143–155.

40 P. Cicuta and E. M. Terentjev, Eur. Phys. J. E, 2005, 16, 147–158.

41 N. E. Hotrum, M. A. Cohen Stuart, T. van Vliet and G. A. van Aken, Langmuir, 2003, 19, 10210–10216.

42 A. H. Martin, M. A. Cohen Stuart, M. A. Bos and T. van Vliet, Langmuir, 2005, 21, 4083–4089.

43 A. Hambardzumyan, V. Aguie-Beghin, I. Panaitov and R. Douillard, Langmuir, 2003, 19, 72–78.

44 J. M. Rodriguez Patino, C. C. Sanchez and M. R. Rodriguez Nino, Food Hydrocolloids, 1999, 13, 401–408.

45 H. D. Bijsterbosch, V. O. de Haan, A. W. de Graaf, M. Mellema, F. A. M. Leermakers, M. A. Cohen Stuart and A. A. Well, Langmuir, 1995, 11, 4467–4473.

46 P. F. Fox, Developments in Dairy Chemistry—4, Elsevier Science Publishers Ltd., London, 1st edn, 1989.

47 F. MacRitchie, Adv. Colloid Interface Sci., 1986, 25, 341–385.

48 C. J. Beverung, C. J. Radke and H. W. Blanch, Biophys. Chem., 1999, 81, 59–80.

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